ADN primasa

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Este aviso fue puesto el 23 de abril de 2012.
ADN primasa
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Número EC 2.7.7
Estructura/Función proteica
Tipo de proteína polimerasa
Funciones enzima
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Ubicación (UCSC)
n/a n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
  • v
  • t
  • e
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La ARN primasa o ARN polimerasa ADN dependiente, es una enzima que sintetiza pequeños fragmentos de ARN sobre la cadena rezagada en la replicación de ADN, de unos 10 nucleótidos, conocidos como cebadores, complementarios a la hebra de ADN que se copia durante la replicación. Estos cebadores son necesarios para que el ADN polimerasa III tenga un punto de partida (un grupo 3'-OH libre) en la síntesis 5'→3' de la hebra molde y agregue los desoxinucleótidos.[1]

La primasa tiene la particularidad de no necesitar cebador para comenzar la síntesis de la nueva hebra de ADN. Estos restos de ARN son luego retirados por la ADN polimerasa I , gracias a su capacidad de exonucleasa (actividad exonucleasa 5' → 3') y rellenados con fragmentos de ADN también por la ADN Pol I (actividad polimerasa 5' → 3'). Finalmente todos estos segmentos discontinuos de ADN, llamados fragmentos de Okazaki son unidos por una ligasa.

Es conocida también por su acción en la transcripción de ADN a ARN para la posterior síntesis de proteínas, donde:

  • Une nucleótidos por enlace fosfodiéster siempre en sentido 5'→3' necesitando una molécula de ADN como molde o patrón.
  • Teniendo en cuenta que lo que queremos es sintetizar una copia del mensaje genético en su forma original (ADN) a ARN, habrá que utilizar la hebra complementaria de ADN a la que queremos copiar. La cadena de ARN sintetizada será igual a la hebra contraria a la escogida de ADN solo que cambiando las bases de timina por uracilo.
  • Esta enzima se fija a regiones o genes promotores para comenzar su acción.
  • Para proporcionar energía, utiliza nucleótidos trifosfato.

Referencias

  1. Pierce, Benjamin A. (2009-07). Genética: Un enfoque conceptual. Ed. Médica Panamericana. ISBN 9788498352160. Consultado el 28 de enero de 2018. 
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