Ciclofilina

Ciclofilina

Diagrama mostrando la ciclofilina A junto con una ciclosporina (en amarillo)
Estructuras disponibles
PDB

Buscar ortólogos: PDBe, RCSB

 Estructuras enzimáticas
RCSB PDB, PDBe, PDBsum
Identificadores
Símbolo PPIA (HGNC: 9253)
Identificadores
externos
  • OMIM: 123840
  • EBI: PPIA
  • GeneCards: Gen PPIA
  • UniProt: PPIA
 Bases de datos de enzimas
IntEnz: entrada en IntEnz
BRENDA: entrada en BRENDA
ExPASy: NiceZime view
KEGG: entrada en KEEG
PRIAM: perfil PRIAM
ExplorEnz: entrada en ExplorEnz
MetaCyc: vía metabólica
Número EC 5.2.1.8
Locus Cr. 7 p13
              
Ontología génica
Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5478
UniProt
Q3KQW3 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_203430 n/a
PubMed (Búsqueda)
[1]


PMC (Búsqueda)
[2]
  • v
  • t
  • e
[editar datos en Wikidata]
Ciclofilina
Estructuras disponibles
PDB Buscar ortólogos: PDBe, RCSB
Identificadores
Símbolo PPID (HGNC: 9257)
Identificadores
externos
Locus Cr. 4 q31.3
              
Ontología génica
Referencias: AmiGO / QuickGO
Ortólogos
Especies
Humano Ratón
Entrez
5481
UniProt
Q08752 n/a
RefSeq
(ARNm)
NM_005038 n/a
  • v
  • t
  • e
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Ciclofilina, abreviado como Cyp, hace referencia en bioquímica a aquellas proteínas que unen a ciclosporinas (un tipo de inmunosupresores) y que poseen una actividad enzimática de tipo peptidilprolil isomerasa. Es decir: las ciclofilinas isomerizan los enlaces peptídicos desde el estado trans al cis, lo que facilita el plegamiento de proteínas y, por ello, la consecución de su estructura.

  • Ciclofilina D. La ciclofilina D, situada en la mitocondria, puede interaccionar con ANT y modular la Transición de la permeabilidad mitocondrial, ya que en presencia de Ciclosporina A, la Ciclofilina D no actúa y se impide la apertura del PTPm.[2]​ Además, recientemente se describió que la actividad de Ciclofilina D puede ser modulada por una desacetilasa mitocondrial, SIRT3.[3]

Referencias

  1. K. A. Jørgensen , P. B. Koefoed-Nielsen & N. Karamperis (2003)Calcineurin Phosphatase Activity and Immunosuppression. A Review on the Role of Calcineurin Phosphatase Activity and the Immunosuppressive Effect of Cyclosporin A and Tacrolimus. VL: 57NO: 2PG: 93-98ON: 1365-3083 PN: 0300-9475 Scandinavian Journal of Immunology
  2. Kajitani K, Fujihashi M, Kobayashi Y, Shimizu S, Tsujimoto Y, and Miki K. (2008). Crystal structure of human cyclophilin D in complex with its inhibitor, cyclosporin A at 0.96-A resolution. Proteins. 70, 4: 1635-9
  3. Shulga N, Wilson-Smith R, and Pastorino JG. (2010). Sirtuin-3 deacetylation of cyclophilin D induces dissociation of hexokinase II from the mitochondria. J Cell Sci. 123, Pt 6: 894-902
Control de autoridades
  • Proyectos Wikimedia
  • Wd Datos: Q3774751
  • Commonscat Multimedia: Cyclophilin (peptidylprolyl isomerase) / Q3774751

  • Identificadores médicos
  • MeSH: D021983
  • UMLS: C0917877
  • Wd Datos: Q3774751
  • Commonscat Multimedia: Cyclophilin (peptidylprolyl isomerase) / Q3774751