Dekarboksylaza ornityny

Trójwymiarowa struktura dekarboksylazy ornitynowej w kompleksie z fosforanem pirydoksalu

Dekarboksylaza ornityny (EC 4.1.1.17), ODC (z ang. ornithine decarboxylase) – enzym z klasy liaz.

Przeprowadza proces dekarboksylacji ornityny, w wyniku czego powstaje diamina, putrescyna[1]:

L-ornityna ⇌ Putrescyna + CO2

Jest to pierwszy etap biosyntezy poliamin[2].

Struktura

U ludzi enzym ten organizuje się w homodimer[3], a każda podjednostka składa się z 461 reszt aminokwasowych[4].

Kofaktorem dekarboksylazy ornityny jest fosforan pirydoksalu przyłączony do reszty lizyny 69[2][3].

Przypisy

  1. ↑ Reaction R00670. KEGG: Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes. [dostęp 2018-05-08]. (ang.).
  2. ↑ a b Andrew DA.D. Kern Andrew DA.D. i inni, Structure of mammalian ornithine decarboxylase at 1.6 Å resolution: stereochemical implications of PLP-dependent amino acid decarboxylases, „Structure”, 7 (5), 1999, s. 567–581, DOI: 10.1016/s0969-2126(99)80073-2, PMID: 10378276 .
  3. ↑ a b K.E.K.E. Tobias K.E.K.E., E.E. Mamroud-Kidron E.E., C.C. Kahana C.C., Gly387 of murine ornithine decarboxylase is essential for the formation of stable homodimers, „European Journal of Biochemistry”, 218 (1), 1993, s. 245–250, DOI: 10.1111/j.1432-1033.1993.tb18371.x, PMID: 8243470 .
  4. ↑ N.J.N.J. Hickok N.J.N.J. i inni, Complete amino acid sequence of human ornithine decarboxylase deduced from complementary DNA, „DNA”, 6 (3), 1987, s. 179–187, DOI: 10.1089/dna.1987.6.179, PMID: 3595418 .