Acetolaktat sintaza
| Acetolaktat sintaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Acetolaktat sintaza tetramer, Bacillus subtilis | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.2.1.6 | ||||||||
| CAS broj | 9027-45-6 | ||||||||
| IntEnz | IntEnz view | ||||||||
| BRENDA | BRENDA entry | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme view | ||||||||
| KEGG | KEGG entry | ||||||||
| MetaCyc | metabolic pathway | ||||||||
| PRIAM | profile | ||||||||
| PDB | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| |||||||||
Acetolaktat sintaza (EC 2.2.1.6, alfa-acetohidroksi kiselinska sintetaza, alfa-acetohidroksikiselinska sintaza, alfa-acetolaktatna sintaza, alfa-acetolaktatna sintetaza, acetohidroksi kiselinska sintetaza, acetohidroksikiselinska sintaza, acetolaktat piruvat-lijaza (karboksilacija), acetomlečna sintetaza) je enzim sa sistematskim imenom piruvat:piruvat acetaldehidtransferaza (dekarboksilacija).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju
- 2 piruvat 2-acetolaktat + CO2
Za rad ovog enzima je neophodan tiamin difosfat. Prikazana reakcija je deo biosinteze valina. Ovaj enzim takođe može da vrši transfer acetaldehida sa piruvata na 2-oksobutanoata, čime se formira 2-etil-2-hidroksi-3-oksobutanoat, takođe poznat kao 2-aceto-2-hidroksibutanoat.
Reference
- ↑ Bauerle, R.H., Freundlich, M., Størmer, F.C. and Umbarger, H.E. (1964). „Control of isoleucine, valine and leucine biosynthesis. II. Endproduct inhibition by valine of acetohydroxy acid synthetase in Salmonella typhimurium”. Biochim. Biophys. Acta 92: 142-149. PMID 14243762.
- ↑ Huseby, N.E., Christensen, T.B., Olsen, B.R. and Størmer, F.C. (1971). „The pH 6 acetolactate-forming enzyme from Aerobacter aerogenes. Subunit structure”. Eur. J. Biochem. 20: 209-214. PMID 5560406.
- ↑ Størmer, F.C., Solberg, Y. and Hovig, T. (1969). „The pH 6 acetolactate-forming enzyme from Aerobacter aerogenes. Molecular properties”. Eur. J. Biochem. 10: 251-260. PMID 5823101.
- ↑ Barak, Z., Chipman, D.M. and Gollop, N. (1987). „Physiological implications of the specificity of acetohydroxy acid synthase isozymes of enteric bacteria”. J. Bacteriol. 169: 3750-3756. PMID 3301814.
Literatura
- Nicholas C. Price, Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third izd.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 izd.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C, Tooze J.. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN: 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 izd.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
- Robert A. Copeland (2013). Evaluation of Enzyme Inhibitors in Drug Discovery: A Guide for Medicinal Chemists and Pharmacologists (2nd izd.). Wiley-Interscience. ISBN 111848813X.
- Gerhard Michal, Dietmar Schomburg (2012). Biochemical Pathways: An Atlas of Biochemistry and Molecular Biology (2nd izd.). Wiley. ISBN 0470146842.
Vanjske veze
- MeSH Acetolactate+synthase
- p
- r
- u
Aktivno mesto • Alosterna regulacija • Mesto vezivanja • Katalitički perfektan enzim • Koenzim • Kofaktor • Kooperativnost • EC broj • Enzimska kataliza • Inhibicija enzima • Enzimska kinetika • Lajnviver–Burk dijagram • Mihaelis–Mentenova kinetika • Spisak enzima
EC1 Oksidoreduktaze/spisak • EC2 Transferaze/spisak • EC3 Hidrolaze/spisak • EC4 Lijaze/spisak • EC5 Izomeraze/spisak • EC6 Ligaze/spisak
B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
