Integralni membranski protein
P = membrana plazme
I = intracelularni prostor
Integralni membranski protein (IMP) je proteinski molekul (ili agregat proteina) koji je permanentno vezan za biološku membranu. Takvi proteini se mogu odvojiti od membrana samo putem deterđženata, nepolarnih rastvarača, ili u nekim slučajevima denaturirajućih agenasa.
Integralni membranski proteini sačinjavaju veoma značajnu frakciju proteina kodiranih genomom jednog organizma.[1]
Struktura
Tri-dimenzione strukture od samo ~160 različitih integralnih membranskih proteina su do sad određene u atomskoj rezoluciji putem kristalografije X-zracima ili nuklearne magnetne rezonancije usled poteškoća vezanih za ekstrakciju i kristalizaciju. Osim toga, strukture mnogih u vodi rastvornih domena su dostupne u proteinskoj banki podataka. Njihove za membranu vezujući α-heliksi su bili odstranjeni da bi se omogućila ekstrakcija i kristalizacija.
Vidi još
- Membranski proteini
- Transmembranski domen
- Periferni membranski proteini
Reference
- ↑ Wallin E, von Heijne G (1998). „Genome-wide analysis of integral membrane proteins from eubacterial, archaean, and eukaryotic organisms”. Protein Science 7 (4): 1029–38. DOI:10.1002/pro.5560070420. PMC 2143985. PMID 9568909.
Literatura
- Booth PJ, Templer RH, Meijberg W, Allen SJ, Curran AR, Lorch M (2001). „In vitro studies of membrane protein folding”. Critical Reviews in Biochemistry and Molecular Biology 36 (6): 501–603. DOI:10.1080/20014091074246. PMID 11798093.
- Bracey MH, Cravatt BF, Stevens RC (June 2004). „Structural commonalities among integral membrane enzymes”. FEBS Letters 567 (2-3): 159–65. DOI:10.1016/j.febslet.2004.04.084. PMID 15178315.
- Bowie JU (August 2001). „Stabilizing membrane proteins”. Current Opinion in Structural Biology 11 (4): 397–402. DOI:10.1016/S0959-440X(00)00223-2. PMID 11495729.
- Bowie JU (December 2005). „Solving the membrane protein folding problem”. Nature 438 (7068): 581–9. DOI:10.1038/nature04395. PMID 16319877.
- DeGrado WF, Gratkowski H, Lear JD (April 2003). „How do helix-helix interactions help determine the folds of membrane proteins? Perspectives from the study of homo-oligomeric helical bundles”. Protein Science 12 (4): 647–65. DOI:10.1110/ps.0236503. PMC 2323850. PMID 12649422.
- Popot JL, Engelman DM (2000). „Helical membrane protein folding, stability, and evolution”. Annual Review of Biochemistry 69: 881–922. DOI:10.1146/annurev.biochem.69.1.881. PMID 10966478.
- Tamm, Lukas K., ur. (2005). Protein-Lipid Interactions: From Membrane Domains to Cellular Networks. Chichester: John Wiley & Sons. ISBN 978-3-527-31151-4. [mrtav link]
Spoljašnje veze
- Ljudski membranski proteom
- Membranski PDB Arhivirano 2010-10-22 na Wayback Machine-u
- Membranski proteini sa poznatim 3D strukturama Arhivirano 2011-04-11 na Wayback Machine-u
- Baza podataka orijentacija proteina u membranama
- p
- r
- u
Transmembranski receptori (CD33)
Lipid ankerisani protein
antimikrobni katjonski peptid (Catelicidin, Cecropin, Defensin, Dermcidin, Histatin, Magainin, Meliten, Polimiksin, Tionin) • Bacteriocin • Gramicidin (Gramicidin S) • Hemolizin • Leukocidin • Perforin • Streptolizin
Proteini membranskog transporta • Proteini fosfolipid transfer • Proteini vesikularnog transporta
Arestin • Kalneksin • Koneksin • Efrin • Heterotrimerni GTP-vezujući proteini • LRPAP1 protein • Membranski fuzioni protein (VAMP) • Mijelin bazni protein • Neurofibromin 2 • Presenilin (PSEN1, PSEN2) • Protoporfirinogen oksidaza • Plućni surfaktant (Plućni surfaktant-vezani protein B, plućni surfaktant-vezani protein C) • Tetraspanin • Peroksin
