Ribonukleozid-difosfat reduktaza

Ribonukleozid-difosfat reduktaza
Identifikatori
EC broj1.17.4.1
CAS broj9047-64-7
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Ribonukleozid-difosfat reduktaza (EC 1.17.4.1, ribonukleotidna reduktaza, CDP reduktaza, ribonukleozidna difosfatna reduktaza, UDP reduktaza, ADP reduktaza, nukleozid difosfatna reduktaza, ribonukleozid 5'-difosfatna reduktaza, ribonukleotidna difosfatna reduktaza, 2'-dezoksiribonukleozid-difosfat:oksidovani-tioredoksin 2'-oksidoreduktaza, RR) je enzim sa sistematskim imenom 2'-dezoksiribonukleozid-difosfat:tioredoksin-disulfid 2'-oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

2'-dezoksiribonukleozid difosfat + tioredoksin disulfid + H2O {\displaystyle \rightleftharpoons } ribonukleozid difosfat + tioredoksin

Ovaj enzim je odgovoran za de novo konverziju ribonukleozid difosfata u dezoksiribonukleozid difosfate, što je esencijalno za DNK sintezu i popravku. On sadrži gvožđe. Enzim aktivira ATP, a inhibira ga dATP.

Reference

  1. ^ Lammers, M. & Follmann, H. (1983). „The ribonucleotide reductases - a unique group of metalloenzymes essential for cell-proliferation”. Struct. Bonding. 54: 27—91. 
  2. ^ Larsson, A. (1973). „Ribonucleotide reductase from regenerating rat liver. II. Substrate phosphorylation level and effect of deoxyadenosine triphosphate”. Biochim. Biophys. Acta. 324: 447—451. PMID 4543472. 
  3. ^ Larsson, A. & Reichard, P. (1966). „Enzymatic synthesis of deoxyribonucleotides. IX. Allosteric effects in the reduction of pyrimidine ribonucleotides by the ribonucleoside diphosphate reductase system of Escherichia coli”. J. Biol. Chem. 241: 2533—2539. PMID 5330119. 
  4. ^ Larsson, A. & Reichard, P. (1966). „Enzymatic synthesis of deoxyribonucleotides. X. Reduction of purine ribonucleotides; allosteric behavior and substrate specificity of the enzyme system from Escherichia coli B”. J. Biol. Chem. 241: 2540—2549. PMID 5330120. 
  5. ^ Moore, E.C. & Hurlbert, R.B. (1966). „Regulation of mammalian deoxyribonucleotide biosynthesis by nucleotides as activators and inhibitors”. J. Biol. Chem. 241: 4802—4809. PMID 5926184. 
  6. ^ Qiu, W., Zhou, B., Darwish, D., Shao, J. and Yen, Y. (2006). „Characterization of enzymatic properties of human ribonucleotide reductase holoenzyme reconstituted in vitro from hRRM1, hRRM2, and p53R2 subunits”. Biochem. Biophys. Res. Commun. 340: 428—434. PMID 16376858. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 
  • William P. Jencks (1987). Catalysis in Chemistry and Enzymology. Dover Publications. ISBN 0486654605. 

Spoljašnje veze

  • Ribonucleoside-diphosphate+reductase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Druge oksidoreduktaze (EC 1.15-1.21)
1.15: Delivanje na superoksid kao akceptor
1.16: Oksidacija metalni jona
  • Ceruloplasmin
1.17: Delovanje na CH ili CH2 groupe1.18: Delovanje na gvožđe-sulfurne proteine kao donori1.19: Delovanje na redukovani flavodoksin kao donor
  • Nitrogenaza (flavodoksin)
1.20: Delovanje na fosfor ili arsen kao donori
  • Glutaredoksin
    • GLRX
    • GLRX2
    • GLRX3
    • GLRX5
1.21: Delovanje na X-H i Y-H radi formiranja X-Y veze
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija