RHOC

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1Z2C, 2GCN, 2GCO, 2GCP

Ідентифікатори

Символи

RHOC, ARH9, ARHC, H9, RHOH9, RhoC, ras homolog family member C

Зовнішні ІД

OMIM: 165380 MGI: 106028 HomoloGene: 90945 GeneCards: RHOC

Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding • GTP binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • signal transducer activity • GO:0006184 GTPase activity
Клітинна компонента	• гіалоплазма • клітинна мембрана • Борозна розщеплення • екзосома • мембрана • клітинне ядро • внутрішньоклітинний • stereocilium
Біологічний процес	• positive regulation of I-kappaB kinase/NF-kappaB signaling • skeletal muscle satellite cell migration • regulation of small GTPase mediated signal transduction • apical junction assembly • wound healing, spreading of cells • positive regulation of lipase activity • small GTPase mediated signal transduction • positive regulation of protein homooligomerization • mitotic cytokinesis • G protein-coupled receptor signaling pathway
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


389


11853

Ensembl


ENSG00000155366


ENSMUSG00000002233

UniProt


P08134 Q5JR06


Q62159

RefSeq (мРНК)


NM_175744 NM_001042678 NM_001042679


NM_001291859 NM_007484

RefSeq (білок)


NP_001036143 NP_001036144 NP_786886


NP_001278788 NP_031510

Локус (UCSC)

Хр. 1: 112.7 – 112.71 Mb

Хр. 3: 104.7 – 104.7 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

RHOC (англ. Ras homolog family member C) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 193 амінокислот, а молекулярна маса — 22 006^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MAAIRKKLVI	VGDGACGKTC	LLIVFSKDQF	PEVYVPTVFE	NYIADIEVDG
KQVELALWDT	AGQEDYDRLR	PLSYPDTDVI	LMCFSIDSPD	SLENIPEKWT
PEVKHFCPNV	PIILVGNKKD	LRQDEHTRRE	LAKMKQEPVR	SEEGRDMANR
ISAFGYLECS	AKTKEGVREV	FEMATRAGLQ	VRKNKRRRGC	PIL

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані.

Література

Chardin P., Madaule P., Tavitian A. (1988). Coding sequence of human rho cDNAs clone 6 and clone 9. Nucleic Acids Res. 16: 2717—2717. PMID 3283705 DOI:10.1093/nar/16.6.2717
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Leung T., Chen X.-Q., Manser E., Lim L. (1996). The p160 RhoA-binding kinase ROK alpha is a member of a kinase family and is involved in the reorganization of the cytoskeleton. Mol. Cell. Biol. 16: 5313—5327. PMID 8816443 DOI:10.1128/MCB.16.10.5313
Diviani D., Soderling J., Scott J.D. (2001). AKAP-Lbc anchors protein kinase A and nucleates Galpha 12-selective Rho-mediated stress fiber formation. J. Biol. Chem. 276: 44247—44257. PMID 11546812 DOI:10.1074/jbc.M106629200
Wallace S.W., Magalhaes A., Hall A. (2011). The Rho target PRK2 regulates apical junction formation in human bronchial epithelial cells. Mol. Cell. Biol. 31: 81—91. PMID 20974804 DOI:10.1128/MCB.01001-10
Mardakheh F.K., Self A., Marshall C.J. (2016). RHO binding to FAM65A regulates Golgi reorientation during cell migration. J. Cell Sci. 129: 4466—4479. PMID 27807006 DOI:10.1242/jcs.198614

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:669 (англ.) . Архів оригіналу за 19 березня 2016. Процитовано 25 серпня 2017.
↑ UniProt, P08134 (англ.) . Архів оригіналу за 6 серпня 2017. Процитовано 25 серпня 2017.