Fosfoglicerat kinaza
| Fosfoglicerat kinaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| EC broj | 2.7.2.3 | ||||||||
| CAS broj | 9001-83-6 | ||||||||
| Baze podataka | |||||||||
| IntEnz | IntEnz pregled | ||||||||
| BRENDA | BRENDA pristup | ||||||||
| ExPASy | NiceZyme pregled | ||||||||
| KEGG | KEGG pristup | ||||||||
| MetaCyc | metabolički put | ||||||||
| PRIAM | profil | ||||||||
| Strukture PBP | RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum | ||||||||
| Ontologija gena | AmiGO / EGO | ||||||||
| |||||||||
| Fosfoglicerat kinaza | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura kvašćane fosfoglicerat kinaze.[1] | |||||||||
| Identifikatori | |||||||||
| Simbol | PGK | ||||||||
| Pfam | PF00162 | ||||||||
| InterPro | IPR001576 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00102 | ||||||||
| SCOP | 3pgk | ||||||||
| SUPERFAMILY | 3pgk | ||||||||
| |||||||||
Fosfoglicerat kinaza (EC 2.7.2.3) (PGK) je enzim koji katalizuje reverzibilni transfer fosfatne grupe sa ATP-a na 3-fosfoglicerat proizvodeći ADP i 1,3-bisfosfoglicerat. Popout svih kinaza PGK je transferaza. Glukoneogeneza i Kalvinov ciklus, koji su anabolički putevi, koriste ATP i vrše reakciju u suprotnom smeru. Glikoliza, katabolički put, koristi reverznu reakciju da proizvede ATP. Postoje varijante glikolize koje ne koriste PGK.
Mehanizam i struktura
Fosfoglicerat kinaza je prisutna u svim živim organizmima i njena sekvenca je visoko konzervirana tokom evolucije. Ovaj enzim je monomer koji sadrži dva domena približno jednake veličine koji odgovaraju N- i C-kraju proteina. 3-fosfoglicerat (3-PG) se vezuje za N-terminal, dok se nukleotidni supstrati, MgATP ili MgADP, vezuju za C-terminalni domen enzima.[2] U osnovi svakog domena je šestolančana paralelna beta ravan okružena alfa heliksima. Domeni imaju sposobnost nezavisnog savijanja.[3][4]
Ljudski izozimi
|
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Deficijencija fosfoglicerat kinaze (PGK) je vezana za hemolitičku anemiju i mentalne poremećaje kod ljudi.[5]
Reference
- ^ Watson HC; Walker NP; Shaw PJ; et al. (1982). „Sequence and structure of yeast phosphoglycerate kinase”. EMBO J. 1 (12): 1635—40. PMC 553262
. PMID 6765200. CS1 одржавање: Експлицитна употреба et al. (веза) - ^ Kumar S, Ma B, Tsai CJ, Wolfson H, Nussinov R (1999). „Folding funnels and conformational transitions via hinge-bending motions”. Cell Biochem. Biophys. 31 (2): 141—164. PMID 10593256.
- ^ Yon JM, Desmadril M, Betton JM, Minard P, Ballery N, Missiakas D, Gaillard-Miran S, Perahia D, Mouawad L (1990). „Flexibility and folding of phosphoglycerate kinase”. Biochimie. 72 (6-7): 417—429. PMID 2124145.
- ^ Zerrad L, Merli A, Schröder GF, Varga A, Gráczer É, Pernot P, Round A, Vas M, Bowler MW (2011). „A spring-loaded release mechanism regulates domain movement and catalysis in phosphoglycerate kinase”. J. Biol. Chem. 286 (16): 14040—8. PMC 3077604 . PMID 21349853. doi:10.1074/jbc.M110.206813.
- ^ Yoshida A, Tani K (1983). „Phosphoglycerate kinase abnormalities: functional, structural and genomic aspects”. Biomed. Biochim. Acta. 42 (11-12): —. PMID 6689547.
Literatura
- Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X.
- Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036.
- Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0.
- Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097.
Spoljašnje veze
- Phosphoglycerate+kinase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
- Illustration at arizona.edu
- p
- r
- u
| Glukoza | Heksokinaza | Glukoza 6-fosfat | Glukoza 6-fosfat izomeraza | Fruktoza 6-fosfat | fosfofruktokinaza-1 | Fruktoza 1,6-bisfosfat | Fruktoza-bisfosfat aldolaza | ||||
 | ATP | ADP |  |  | ATP | ADP |  | ||||
 |  | | | ||||||||
| Dihidroksiaceton fosfat | Gliceraldehid 3-fosfat | Triozafosfat izomeraza | Gliceraldehid 3-fosfat | Gliceraldehid-3-fosfat dehidrogenaza | 1,3-Bisfosfoglicerat | |||||
 |  | | NAD+ + Pi | NADH + H+ |  | |||||
| + | | 2 |  | 2 | ||||||
| Fosfoglicerat kinaza | 3-Fosfoglicerat | Fosfoglicerat mutaza | 2- Fosfoglicerat | Fosfopiruvat hidrataza (Enolaza) | Fosfoenolpiruvat | Piruvat kinaza | Piruvat | ||||||||
| ADP | ATP |  |  | H2O |  | ADP | ATP |  | |||||||
| | 2 | | 2 |  | 2 | | 2 | ||||||||
| |||||
Portali:
Molekularna i ćelijska biologija
Hemija
Нормативна контрола  |
|
|---|
